抑制淀粉酶

12 2020α-淀粉酶作用,Vol.41,No.03食品科学※肌酸对α-淀粉酶抑制作用的基础研究王静山东快3 ,刁翠茹,王华利,李湘,王明春,王浩,*(1.天津科技大学食品科学与工程学院AG真人 ,天津300457; 2.国家食品安全风险评估中心标准,北京100022; 3.安徽农业大学茶叶与食品科学技术学院,合肥23003 6)摘要重要提示:抑制α-淀粉酶的活性可以有效降低餐后血糖浓度的升高,因此,本实验从抑制率,抑制类型,荧光猝灭作用和分子模拟入手,研究肌肽酸的作用。结果表明,肌苷酸对α-淀粉酶有明显的抑制作用,半数抑制浓度为1. 12 mg / mL,反过来抑制α-淀粉酶的活性。 ble和竞争的方式。荧光猝灭实验结果表明,肌酸和α-淀粉酶的结合导致α-淀粉酶的荧光特性被静态猝灭。分子对接结果表明α-淀粉酶作用,肌酸在α-淀粉酶相互作用后不会催化新底物的形成。相反,它形成可逆的酶抑制剂复合物,引起变构调节,从而破坏α-淀粉酶的构象动力学,并最终导致酶催化活性的降低。关键字:α-淀粉酶;肌酸;抑制作用;肌酸对α-淀粉酶的分子对接抑制机制王静1,刁翠茹1,王华利2,李翔1,王明春3幸运快三 ,王浩199真人 ,*(1.天津科技大学食品科学与工程学院天津300457; 2.中国国家食品安全风险评估中心国家食品安全标准第三局,北京100022; 3.安徽农业大学茶叶与食品科学技术学院,合肥230036)摘要:抑制α-淀粉酶活性可以有效降低餐后血糖水平的升高。本研究的目的是研究肌酸对α-淀粉酶的抑制动力学及其机理。肌酸具有抑制活性的一半的结果表明,1. 12 mg / mL的最大抑制浓度(IC 50)以可逆和竞争的方式出现。荧光猝灭实验表明,α-淀粉酶的荧光通过结合肌酸而被静态猝灭。分子对接结果表明,肌酸与α-淀粉酶活性位点的结合不会导致任何新产物的形成,但会导致可逆酶抑制作用的形成。

老王
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